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Proteasi ed enzimi proteolitici

Proteasi (o peptidasi) ed enzimi proteolitici

Con il termine di proteasi (o peptidasi), vengono indicati tutti gli enzimi proteolitici, ovvero quegli enzimi che catalizzano l'idrolisi delle proteine e dei peptidi.

L'idrolisi di tali biomolecole avviene attraverso la rottura del legame peptidico.

Classificazione delle proteasi

Le proteasi vengono classificate in esopeptidasi ed endopeptidasi:

  • le esopeptidasi agiscono sul legame peptidico che unisce l'ultimo al penultimo amminoacido terminale della catena polimerica;
  • le endopeptidasi (catepsine, tripsina, pepsina, ecc.) scindono i legami peptidici che uniscono amminoacidi interni: la catena polimerica viene spezzettata in tanti frammenti di varia lunghezza (peptidi e oligopeptidi).

Specificità delle proteasi (enzimi proteolitici)

Alcuni enzimi proteolitici sono dotati di una certa specificità.

Essi infatti riescono a idrolizzare preferenzialmente i legami peptidici nei quali il gruppo ammidico -CO-NH- è legato a un determinato amminoacido piuttosoto che a un altro.

Per esempio, la tripsina (enzima proteolitico) idrolizza i legami peptidici in corrispondenza dei residui di lisina e arginina. Se una proteina contiene complessivamente un determinato valore n di tali amminoacidi, in seguito all'idrolisi essa verrà scissa dalla tripsina in n + 1 peptidi i cui amminoacidi C-terminali saranno la lisina o l'arginina.

In modo analogo la chimotripsina (enzima proteolitico) idrolizza le proteine in corrispondenza dei residui di amminoacidi contenenti gruppi aromatici (tirosina, fenilalanina, triptofano).

Per tali motivi, enzimi proteolitici dotati di una certa specificità come la tripsina e la chimotripsina sono impiegati nei procedimenti analitici volti a stabilire la sequenza degli amminoacidi nelle proteine.

Oltre a queste due proteasi di origine animale è da ricordare la pepsina, un enzima proteolitico del succo gastrico dei vertebrati.

Funzioni delle proteasi (enzimi proteolitici)

Negli animali le proteasi intervengono nella digestione delle proteine alimentari idrolizzando i legami peptidici e liberando gli amminoacidi costitutivi.

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