Ammine biogene
Che cosa sono le ammine biogene?
Le ammine biogene o ammine biologicamente attive sono ammine prodotte nell'uomo e negli animali mediante Batteri o attraverso il metabolismo di alcuni tessuti.
Esse derivano dalla decarbossilazione di amminoacidi. Gli enzimi che catalizzano la sintesi di tali ammine sono chiamati amminoacidodecarbossilasi; il meccanismo di reazione è il seguente:
R-CH2-CH(NH2)-COO− + H+ → R-CH2-CH2-NH2 + CO2
Si tratta di enzimi altamente specifici, aventi come coenzima comune il piridossal-5-fosfato e in alcuni casi è stato dimostrato indispensabile l'intervento di alcuni ioni metallici come cofattori. Presentano inoltre specificità di substrato e stereochimica.
Le decarbossilasi dei Batteri hanno, rispetto a quelle dei tessuti animali, una più elevata attività specifica e un pH ottimale nella regione acida.
Nei Mammiferi le amminoacidodecarbossilasi sono presenti in numerosi organi e tessuti: rene, fegato, cuore, pancreas, milza, midollare surrenale, gangli e nervi simpatici, midollo spinale, cervello. Nell'uomo attività particolarmente elevate sono state osservate nei carcinoidi dell'intestino e loro metastasi e nel feocromocitoma.
Sono ammine biogene: la putrescina, l'etanolammina, la propanolammina,la ß-alanina, l'istamina, la tirammina, la serotonina, la noradrenalina, ecc.
Aspetti metabolici comuni delle ammine biogene
Alcune ammine biogene sono incorporate nelle proteine corporee: è stato dimostrato, infatti, che etanolammina, noradrenalina e serotonina sono incorporate in fibrinogeno, albumina, ceruloplasmina e nelle proteine del fegato.
La incorporazione è dipendente da pH, temperatura, concentrazione dell'ammina ed è governata da processi enzimatici.
È stato inoltre dimostrato che le ammine biogene sono conservate, temporaneamente inattivate in numerosi tipi di cellule del sangue e di altri tessuti come ad esempio serotonina e istamina che sono contenute nei globuli rossi.
Catabolismo delle ammine biogene
Le ammine biogene e i loro metabolici sono eliminati dall'organismo liberi e immodificati attraverso le urine o come composti inattivi a seguito di meccanismi di coniugazione con acido solforico o acido glucuronico.
Il catabolismo avviene generalmente all'interno dell'organismo mediante reazioni di deamminazione ossidativa catalizzate da monoammino e diamminoossidasi; esse sono strettamente dipendenti dal pH e dalla tensione di ossigeno nei tessuti.
Si tratta di flavoproteine che trasformano le ammine in imminoderivati per deidrogenazione e trasferiscono l'idrogeno all'ossigeno molecolare con formazione di H2O2.
Nell'uomo sono presenti monoamminoossidasi in rene, fegato, cervello, pancreas, ghiandola tiroide, e l'attività enzimatica varia in numerose condizioni patologiche.
Infine le amminoossidasi vengono bloccate da inibitori specifici i quali sono in alcuni casi usati a scopo terapeutico come nella ipertensione o in sindromi psichiatriche depressive.
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