Microfilamenti
Struttura e funzione dei microfilamenti
I microfilamenti o filamenti di actina sono strutture filamentose formate da proteine, che insieme ai microtubuli e i filamenti intermedi, costituiscono il citoscheletro.
I microfilamenti hanno un diametro di 6 nm (1 nm = 1 nanometro = 10-9 m = milionesimi di millimetro) e sono costituiti da polimeri di Actina, una proteina globulare monomerica.
La loro struttura può essere rigida o dinamica, e possono partecipare al sostegno strutturale della cellula garantendo la forma e resistenza meccanica, oppure in forma dinamica partecipano alle fasi di contrazione cellulare e movimento ameboide tramite estroflessioni del citoplasma.
Insieme alle Miosine, i microfilamenti di Actina sono i principali componenti delle fibre contrattili presenti nel muscolo.
Formazione dei microfilamenti
I microfilamenti vengono formati dalla polimerizzazione di monomeri di Actina; l'actina è un proteina globulare e si trova nel citoplasma in forma monomerica.
Microfilamenti di Actina (in rosso) evidenziati tramite immunofluorescenza
Quando legati con l'ATP e gli ioni magnesio, i monomeri sono in grado di aggregarsi gli uni con gli altri con legami reversibili formando i microfilamenti, che appaiono come una doppia elica, la quale compie un avvitamento completo su se stessa ogni 70 nm.
Struttura a doppia elica formata da monomeri di Actina
I filamenti si formano a partire da piccoli centri di nucleazione instabili, formati da 3 o 4 monomeri di Actina legata ad ATP e ioni magnesio.
Una volta superata l'instabilità iniziale l'assemblaggio avviene rapidamente e si formano filamenti che sono in genere composti da un minimo di 10-20 subunità di Actina ad un massimo di diverse centinaia.
Analogamente al "treadmilling" dei microtubuli, accade che dopo la formazione del microfilamento si ha l'idrolisi dell'ATP legata all'Actina, che diviene instabile e perde la capacità di rimanere legata, conferendo una polarità al filamento.
Si ha quindi una situazione di equilibrio in cui al polo positivo si mantiene una conformazione stabile e avviene l'allungamento, ma con il procedere della polimerizzazione l'ATP viene idrolizzato perdendo il gruppo fosfato e i monomeri di Actina legati all'ADP tendono a dissociarsi dal filamento al polo negativo.
Formazione del microfilamento
La polimerizzazione e la stabilità dei microfilamenti viene controllata da una vasta classe di proteine, chiamate ABP (Actine Binding Protein), che regolate a loro volta dalla concentrazione di ioni calcio sono in grado di legarsi all'Actina, sia in forma libera che sul filamento, modificandone il comportamento.
Le proteine ABP possono legarsi ai monomeri di Actina impedendo l'aggregazione dei monomeri o bloccando la polimerizzazione di un microfilamento in allungamento, altre promuovono il rapido disassemblamento del polimero o il taglio del filamento in frammenti più corti.
Esistono inoltre proteine con la funzione di creare legami trasversali tra più microfilamenti, creando fasci di filamenti e strutture tridimensionali che possono a loro volta legarsi ad altri elementi del citoscheletro e componenti cellulari come la membrana cellulare.
Supporto strutturale da parte di alcune Actine Binding Protein.
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