Struttura secondaria delle proteine
Qual è la struttura secondaria delle proteine?
La struttura primaria di una proteina è data dalla sequenza degli amminoacidi che la compongono.
La conoscenza di questa struttura ci dà informazioni sull'ossatura fondamentale della molecola proteica, ovvero sulla sequenza degli amminoacidi che la costituiscono, ma non ci fornisce alcuna informazione sulla sua struttura tridimensionale.
Immaginiamo ora di seguire al rallentatore le fasi dell'organizzazione tridimensionale della proteina. La catena principale si ripiega progressivamente in modo da formare il maggior numero di legami a idrogeno tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici.
I ripiegamenti della struttura proteica dovuti alla formazione di questi legami a idrogeno porta alla nascita della struttura secondaria della proteina.
Benché i singoli legami a idrogeno siano abbastanza deboli, la formazione della struttura secondaria della proteina è favorita dal fatto che essi sono presenti in grandi quantità e quindi, complessivamente, contribuiscono in modo significativo alla sua stabilità.
Struttura secondaria delle proteine: α-elica e struttura ß
La tecnica dei raggi X è stata utilizzata nel delucidare le due principali maniere secondo cui l'ossatura peptidica può interagire con se stessa nella formazione della struttura secondaria della proteina.
La prima di queste due interazioni è conosciuta come α-elica (alfa-elica) ed è dovuta ad una disposizione elicoidale delle unità peptidiche.
In essa, ciascun gruppo ammidico è legato con legami a idrogeno al gruppo ammidico che lo segue al terzo posto in ciascuna direzione lungo la catena.
Vi sono quindi 3,6 unità di amminoacido per ogni giro dell'elica. Le catene laterali si estendono al di fuori rispetto all'asse dell'elica.
Di minor importanza quantitativa è la seconda delle due interazioni. Essa è conosciuta come struttura ß, o struttura a pieghe, o "struttura a foglietto ripiegato" delle proteine.
La struttura ß delle proteine è dovuta alla formazione di legami a idrogeno tra due tratti di catena che si collocano l'uno a fianco dell'altro e che assumono la caratteristica "struttura a pieghe" o "a fisarmonica".
Le catene laterali si estendono al di sopra e al di sotto del piano mediano del "foglietto".
Anche in questo caso la stabilità della struttura è dovuta ai numerosi legami a idrogeno che si instaurano tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici dei due diversi tratti di catena.
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