Allergeni alimentari
Che cosa sono gli allergeni alimentari?
Gli allergeni alimentari sono componenti presenti in determinati alimenti che, in persone sensibili, possono suscitare una reazione allergica.
In Europa, è il Regolamento n° 1169/2011 che rende obbligatorio la presenza in etichetta degli alimenti che possono essere causa di allergie alimentari; la loro presenza deve potersi distinguere dagli altri ingredienti in modo tale da garantire la massima tutela del consumatore. All'interno dell'Allegato II, sono elencati le sostante che possono provocare allergie o intolleranze.
Figura 1 Immagine dell'Allegato II, in cui sono elencate le sostanze che possono provocare allergie o intolleranze.
Classificazione degli allergeni alimentari
- Classificazione degli allergeni di origine vegetale
Gli allergeni di origine vegetale possono essere raggruppati in quattro gruppi diversi:
- la superfamiglia delle prolamine (Albumine 2S, proteine di trasferimento lipidico non specifiche, inibitori delle α-amilasi/tripsina, ecc.),
- la superfamiglia delle cupine (come le globuline 7S e 11S),
- le proteine correlate alla patogenesi (PR),
- altre famiglie come le profiline, le oleosine e le difensine.
1) Superfamiglia delle prolamine
Gli allergeni vegetali che appartengo a questa famiglia devono il loro nome alla proteine di accumulo dei cereali, le prolamine, che sono caratterizzate da un basso peso molecolare e molti residui di cisteina all'interno delle loro sequenze.
Molte di queste prolamine, a causa della loro struttura piccola e compatta, risultano essere molto resistenti al calore, al pH e agli enzimi gastrointestinali.
2) Superfamiglia delle Cupine
La superfamiglia delle cupine è costituita da proteine che condividono un dominio principale detto a barile β, che dà il nome a questa famiglia (infatti, in Latino, il termine "cupa" significa proprio barile).
Gli allergeni che derivano dai vegetali e che appartengono alla superfamiglia delle cupine includono le proteine globulari di accumulo nei semi e vengono classificate in base alla loro coefficiente di sedimentazione in globuline 7S (o tipo villino) e le globuline 11S (tipo leguminose).
Le globuline 7S, tipicamente, sono proteine trimeriche con un peso molecolare che si aggira intorno ai 40-80 kDa. La loro sequenza aminoacidica non contiene cisteine, quindi non sono presenti ponti disolfuro.
Le globuline 11S, invece, contengono ponti disolfuro che tengono unite le varie subunità che le compongono (infatti, essendo proteine trimeriche nella loro forma matura sono formate da una sub-unità acida del peso molecolare che può variare dai 30 ai 40 kDa e da una sub-unità basica del peso di circa20 kDa).
3) Superfamiglia delle proteine correlate alla patogenesi (PR)
Le proteine PR, non formano una superfamiglia di per sé, ma, piuttosto, una famiglia di proteine non correlate tra loro che hanno la funzione di difesa nelle piante. Le PR sono prodotte in risposta ad aggressioni o pericoli come le infezioni da patogeni, ferite, agenti chimici come i fitormoni, metalli, radiazione ultravioletta o condizioni di crescita sfavorevoli. Ci sono 14 gruppi di PR e, tra questi, i gruppi 1,2,3,4,5,8,10 e 14 contengono allergeni.
4) Altre famiglie: profiline, oleosine e difensine
La famiglia delle profiline contiene delle proteine che regolano la polimerizzazione dei microfilamenti durante la crescita dei tubuli di polline, dei peli radicali o dell'allungamento cellulare. Gli allergeni appartenenti a questa famiglia, sono normalmente associati con l'allergia al polline.
Le profiline, solitamente, sono allergeni labili, che si denaturano quando sottoposti all'azione degli enzimi gastrointestinali o al calore. Quindi, la loro allergenicità risulta essere maggiore quando gli alimenti che contegono questo tipo di allergeni sono consumati crudi.
Infine, anche le oleosine e le difensine sono proteine, contenute sempre nei vegetali, che possono causare reazione allergica. Il ruolo allergenico delle oleosine è stato dimostrato in diverse reazioni allergiche alle noccioline.
Anche le difensine, sono coinvolte i forti reazioni allergiche scatenate dalle noccioline.
- Classificazione degli allergeni di origine animale
I principali allergeni alimentari di origine animale si ritrovano nel latte, nelle uova, nei crostacei, molluschi e pesce.
Le proteine allergeniche del latte dei mammiferi appartengono principalmente a 3 famiglie: α-lattoalbumine, β-lattoglobuline e le caseine. Invece, nelle uova, i più importanti allergeni sono l'ovumucoide e l'ovoalbumina e si ritrovano nell'albume. L'ovumocoide è resistente al calore, mentre l'ovalbumina è più sensibile al calore.
Per crostacei e molluschi, le tropomiosine sono proteine che hanno un ruolo importante nella regolazione della contrazione e sono importanti allergeni resistenti al calore e agli enzimi gastrointestinali.
Per quanto riguarda il pesce, invece, le proteine in grado di scatenare reazione allergica sono le parvalbumine, le cui funzioni biologiche riguardano il legare il calcio e nel rilassamento muscolare.
Proprietà molecolari e immunologiche degli allergeni alimentari
Gli allergeni alimentari sono tradizionalmente descritti come proteine o glicoproteine con un peso molecolare che può variare da 5 a 100 kDa. La solubilità in acqua è una proprietà comune a molti allergeni alimentari, tuttavia, esistono alcuni allergeni con proprietà idrofobiche, come le oleosine.
In realtà, gli allergeni possono avere anche una forma chimica differente rispetto alle proteine e alle glicoproteine: è il caso di alcuni carboidrati che possono agire come allergeni, come i galatto-oligosaccardi. Altre caratteristiche comuni risiedono nelle stabilità a differenti trattamenti di processo (incluso il calore) e alla resistenza agli enzimi digestivi del tratto gastrointestinale.
Non tutte le proteine o le glicoproteine che hanno le sopracitate proprietà sono allergeni. Per tale motivazione, nonostante esistano caratteristiche comuni a molti allergeni, al contempo, esiste una grande variabilità che rende difficile stabilire se una proteina/glicoproteina/carboidrato possa essere un allergene o no.
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